[qdeck] [q] Qu’est-ce qu’une immunoglobuline ? [a] C’est une glycoprotéine globulaire produite par les plasmocytes, existant sous forme soluble dans les liquides biologiques et sous forme membranaire (BCR). [q] Où migrent les immunoglobulines lors d’une électrophorèse des protéines sériques (EPS) ? [a] Dans les zones bêta-gamma (βγ). [q] Quelle est la particularité de l’hétérogénéité des immunoglobulines ? [a] Elles ont une hétérogénéité extrême ; l’homogénéité est pathologique. [q] Sur quels chromosomes sont situés les gènes codant pour les chaînes des immunoglobulines ? [a] Kappa : chromosome 2 ; Lambda : chromosome 22 ; Chaînes lourdes : chromosome 14. [q] Quelles sont les familles de protéines codées par la super famille des immunoglobulines ? [a] Ig, TCR/BCR, CMH, intégrines. [q] De quoi est composée une immunoglobuline sur le plan structural ? [a] 2 chaînes lourdes identiques et 2 chaînes légères identiques, reliées par des ponts disulfures. [q] Quel est le rôle de la région charnière (Hinge) des immunoglobulines ? [a] Elle confère stabilité, flexibilité et différences entre classes d’IgG ; cible des enzymes protéolytiques. [q] Quelles immunoglobulines possèdent une région charnière ? [a] IgG, IgD et IgA1. [q] Combien existe-t-il de types de chaînes lourdes et légères ? [a] 5 chaînes lourdes (γ, α, δ, μ, ε) et 2 chaînes légères (κ, λ). [q] Combien de domaines constants ont les chaînes lourdes des IgM et IgE ? [a] 4 domaines constants. [q] Quelle expérience a permis de disséquer la structure fonctionnelle des Ig ? [a] L’expérience de Portier et Edelman en 1959. [q] Que produit la digestion des Ig par la papaïne ? [a] Deux fragments Fab (monovalents) et un fragment Fc. [q] Quelle est la valence d’un fragment F(ab)’2 obtenu par digestion à la pepsine ? [a] Valence 2 (bivalent). [q] Quelles sont les principales fonctions des immunoglobulines ? [a] Fonction de reconnaissance (portée par Fab) et fonctions effectrices (portées par Fc). [q] Qu’est-ce que le paratope d’un anticorps ? [a] Le site actif de reconnaissance de l’antigène, composé de régions hypervariables (CDR). [q] Quelles sont les forces impliquées dans l’interaction Ag-Ac ? [a] Forces de Van der Waals, ioniques, hydrophobes et liaisons hydrogène (pas de liaison covalente). [q] Quelles Ig activent efficacement la voie classique du complément ? [a] IgG1, IgG2, IgG3 et IgM. [q] Quelle est l’unique immunoglobuline capable de traverser le placenta ? [a] IgG (surtout IgG1, 3 et 4, mais pas IgG2). [q] Qu’est-ce que l’isotypie des immunoglobulines ? [a] Caractéristiques communes à tous les individus d’une espèce, définissant les classes d’Ig. [q] Combien y a-t-il d’isotypes pour les chaînes lourdes et légères ? [a] 9 isotypes lourds (IgG1-4, IgA1-2, IgD, IgM, IgE) et 5 isotypes légers (1 kappa et 4 lambda). [q] Qu’est-ce que l’allotypie ? [a] Variations interindividuelles des domaines constants des Ig au sein d’une même espèce. [q] Qu’est-ce que l’idiotypie ? [a] Déterminants antigéniques portés par les domaines variables, définissant la spécificité clonale d’un Ac. [q] Quelle est la demi-vie des IgG ? [a] 21 jours (sauf IgG3 : 7 jours). [q] Quelle Ig est polymérisée et associée à la chaîne J ? [a] IgM (pentamérique) et IgA (dimérique). [q] Quelle Ig est majoritaire dans les sécrétions muqueuses ? [a] IgA2 (forme sécrétoire, résistante aux enzymes). [q] Quelle Ig est la plus glycosylée et a la demi-vie la plus courte ? [a] IgE (demi-vie 2,5 jours). [q] Quelle Ig est impliquée dans les réactions allergiques par dégranulation des mastocytes ? [a] IgE. [q] Quelle Ig est la première produite lors d’une réponse immunitaire primaire ? [a] IgM. [q] Quelle Ig est uniquement intravasculaire et augmente pendant la grossesse ? [a] IgD. [q] Qu’est-ce que le profil rachidien d’IgG ? [a] Rapport IgG LCR/IgG sérum / Albumine LCR/Albumine sérum ; normal si < 0,65, inflammatoire si > 0,75. [q] Quelle est la particularité de l’IgG3 ? [a] Région charnière la plus longue, plus sensible aux protéases, demi-vie courte, forte agrégabilité. [q] Quel est le rôle de la chaîne J ? [a] Permet la polymérisation des IgM et IgA ; synthétisée aussi par les plasmocytes à IgG. [q] Quelles sont les caractéristiques de l’IgA1 ? [a] – Région charnière longue = sensible à la protéolyse. – Majoritaire dans le sérum. – Forme monomérique. [q] Quelles sont les caractéristiques de l’IgA2 (IgAs sécrétoire) ? [a] – Pas de région charnière = résistance à la protéolyse. – Forme dimérique (liaison non covalente par pièce sécrétoire et chaîne J). – Le composant sécrétoire est produit par les cellules épithéliales et confère une résistance aux enzymes protéolytiques. [q] Où les IgA sont-elles absentes ? [a] Pas d’IgA dans le liquide céphalo-rachidien (LCR) et l’humeur aqueuse. [q] Comment l’IgD a-t-elle été découverte ? [a] Mise en évidence grâce à l’étude des myélomes. [q] Quelles sont les caractéristiques de l’IgD ? [a] – Région charnière longue : grande sensibilité à la protéolyse. – Présente principalement en intravasculaire. – Homologue à l’IgG, augmente pendant la grossesse. [q] Quelles sont les caractéristiques de l’IgE ? [a] – C’est l’immunoglobuline la plus glycosylée. – Demi-vie la plus courte. – Homocytotrope (se lie uniquement aux cellules de la même espèce). [q] Comment interpréter le profil rachidien IgG de Link ? [a] – < 0,65 : normal. - > 0,75 : inflammatoire. [q] Comment interpréter le pourcentage de transsudation (albumine LCR/sérum) ? [a] – < 0,65 : normal. - > 0,65 : transsudatif. [q] Où se trouvent les gènes codant pour les immunoglobulines ? [a] – Indépendants, situés sur les chromosomes 14, 2 et 22. – Multigéniques et subissent des réarrangements. [q] Sur quel chromosome est situé le gène Kappa ? [a] Chromosome 2. [q] Que traduit une hypo CD4 <400 et une hyper CD8 >400 avec hyper IgG ? [a] Infection par le VIH. [q] Quelle immunoglobuline est augmentée dans le purpura rhumatoïde ? [a] IgA. [q] Dans quels cas utilise-t-on les IgG polyvalentes ? [a] – Déficit combiné sévère. – VHB sévère. – Agammaglobulinémie. [q] Chez un patient de 50 ans avec douleurs osseuses rebelles, quel diagnostic suspecter et quel bilan demander ? [a] – Suspecter un myélome multiple (MM). – Faire une électrophorèse des protéines sériques + dosage des immunoglobulines. [q] Qu’indique une élévation des IgM chez le nouveau-né ? [a] Infection néonatale. [q] Quel diagnostic évoquer devant un déficit isolé en IgG chez un nourrisson de 4 mois ? [a] Agammaglobulinémie. [q] Quelle est la prise en charge de l’hyperviscosité due à une Ig monoclonale ? [a] Plasmaphérèse. [q] Pourquoi un animal syngénique ne produit-il pas d’anticorps anti-isotype ou anti-allotype ? [a] Car il est génétiquement identique (exemple : jumeaux identiques). [q] Qu’est-ce que le fragment Fab ? [a] – N-terminal de la chaîne lourde + totalité de la chaîne légère. – Monovalent (reconnaît un seul épitope). [q] Qui sécrète la pièce J et qui sécrète la pièce sécrétoire ? [a] – Pièce J : secrétée par le plasmocyte. – Pièce sécrétoire : secrétée par les cellules épithéliales. [q] Quelle est la différence entre une infection chronique évolutive et une non évolutive en termes de CRP ? [a] – Infection évolutive : CRP positive. – Infection non évolutive : CRP négative. [q] Qu’est-ce que la B2-microglobuline (B2m) ? [a] Chaîne polypeptidique extracellulaire. [q] Qu’est-ce que la commutation isotypique (switch) ? [a] Changement d’isotype avec conservation de l’idiotypie (spécificité antigénique). [q] Quelles immunoglobulines fixent le complément ? [a] IgG1, IgG2, IgG3, IgM. [q] Quelles Ig traversent le placenta ? [a] Uniquement les IgG : IgG1, IgG3, IgG4 (pas IgG2). [q] Quelles immunoglobulines possèdent une région charnière ? [a] IgA1, IgG, IgD. [q] Quelles immunoglobulines utilisent la chaîne J ? [a] IgM et IgA multimériques. [q] Quelles Ig possèdent un pont disulfure intra-chaîne lourde supplémentaire ? [a] IgA et IgE. [q] Quelles Ig ont une pièce sécrétoire ? [a] IgA et IgE. [q] Qu’est-ce que l’isotype, l’allotype et l’idiotype ? [a] – Isotype : commun à une espèce. – Allotype : variations entre individus d’une même espèce. – Idiotype : spécifique d’un antigène. [/qdeck]